Aceleradores biológicos

Como atestiguan las leyendas y los cuentos populares de la antigüedad, las personas desde tiempos inmemoriales han preparado vino con jugo de uva, han hecho queso con leche agria, han golpeado a enemigos y animales salvajes con flechas, cuyas puntas estaban saturadas de veneno mortal. El hombre ha observado y utilizado muchas transformaciones asombrosas que ocurren en los organismos vivos y los materiales extraídos de ellos, como la coagulación de la sangre, la maduración (y descomposición) de la carne, el pescado y los productos vegetales. Pero por qué está sucediendo todo esto, no pudo explicarlo durante mucho tiempo. Solo a principios del siglo XIX se descubrieron en los objetos biológicos las sustancias activas que causan tales transformaciones.

Se llaman enzimas. Las primeras enzimas puras aisladas en los años 30 del siglo XX en forma de cristales resultaron ser proteínas, y todas las obtenidas más tarde (ahora hay alrededor de dos mil) también son tipos especiales de proteínas.

Ahora sabemos que las enzimas son inmensamente superiores a los catalizadores artificiales en muchos aspectos. En primer lugar, la fuerza de la acción. Miles de reacciones químicas ocurren en organismos vivos con la participación de enzimas sin altas temperaturas y presiones millones y miles de millones de veces más rápido que en presencia de los mejores catalizadores químicos.

Las enzimas tienen otra ventaja, la más importante. Se diferencian de los catalizadores artificiales en la sorprendente racionalidad de sus acciones, estrictamente dirigidas y más eficaces. Cada enzima funciona de manera óptima, sin buscar "soluciones tecnológicas óptimas", convirtiendo solo uno o un grupo de compuestos estrechamente relacionados. Además, se transforma en una dirección estrictamente definida.

Estas son las asombrosas habilidades que han encontrado las enzimas. Sin embargo, sabiendo mucho sobre sus propiedades, los investigadores, incluso en el umbral de nuestro siglo, no pudieron responder a la pregunta de qué son. Es cierto que incluso entonces científicos tan destacados como I. Pavlov, A. Bach, E. Fischer, F. Hopkins estaban convencidos de que la actividad vital de cualquier organismo, el metabolismo, no es más que un conjunto de innumerables reacciones químicas que ocurren en las células vivas. estrictamente ordenado. Y las enzimas son el tipo de "agentes de la ley" (o más bien, sus organizadores). Por lo tanto, está claro el papel importante que juegan en el metabolismo. Y él, a su vez, es la base de todas las funciones biológicas: nutrición, reproducción, desarrollo, herencia, irritabilidad, movilidad.

Después de todo, ¿para qué sirven estos "misteriosos extraños" - enzimas? Fueron necesarios años de trabajo, reflexión y experimentación antes de que quedara claro que en los organismos no solo aceleran las reacciones metabólicas, sino que también sirven como herramientas importantes para las partes "funcionales" de las células. Esto lo demostraron por primera vez en los años 30 del siglo pasado V. Engelhardt y M. Lyubimova. Descubrieron que la proteína contráctil del músculo y la enzima que libera energía para la contracción son idénticas. Engelhardt sugirió que las enzimas constituyen una parte esencial de toda la masa de proteínas celulares.

Esta idea quedó plenamente confirmada. Además, resultó que los órganos extremadamente importantes de las células, asociados con la síntesis de proteínas, la transferencia de sustancias, la respiración celular, se construyen principalmente a partir de proteínas enzimáticas especiales. En otras palabras, las enzimas se colocan exactamente donde se necesitan como un sutil instrumento de transformación química.

El lector puede preguntarse: ¿es tan importante, dónde está qué enzima está "registrada"? Lo principal es saber cómo funciona. Resulta que la "topografía" en este caso es extremadamente importante no solo para la ciencia, sino también para la práctica. Después de todo, las enzimas no solo aceleran las reacciones.Ellos mismos, a su vez, son el objetivo de la acción de la mayoría de los compuestos biológicamente activos: vitaminas, hormonas, antibióticos, sustancias medicinales y venenos.

¿Necesito explicar qué perspectivas están cargadas con la definición precisa de las "coordenadas" de ciertas enzimas y la capacidad de influir en su acción? Por ejemplo, los compuestos orgánicos complejos que atacan una de las enzimas esenciales para el funcionamiento de los centros nerviosos han demostrado ser un poderoso tratamiento para varias enfermedades graves de los ojos y nervios. Al dilucidar la estructura y las funciones de las enzimas, la ciencia busca formas de control práctico de los procesos fisiológicos y nuevas formas de proteger a los organismos vivos de los efectos nocivos.

Hoy en día, se conocen más de quinientos defectos metabólicos congénitos en humanos, cuya causa es una violación hereditaria y genéticamente determinada de la síntesis de una determinada enzima. Entonces, por ejemplo, la ausencia congénita de una enzima que acelera la última etapa de la biosíntesis del aminoácido tirosina, conduce a una interrupción aguda en el desarrollo físico y mental de los niños. Los defectos en la formación de ciertas enzimas del metabolismo del azúcar provocan perturbaciones peligrosas en la estabilidad de las células sanguíneas.

La selectividad insuperable de la acción de las enzimas las convierte en reactivos invaluables para el análisis bioquímico, midiendo el contenido de un determinado azúcar, aminoácido, etc.en una mezcla compleja de compuestos relacionados similares, así como para fines de síntesis orgánica fina. Así, el uso de preparaciones enzimáticas (o células microbianas ricas en ellas) en la industria ha reducido el costo de preparaciones bioquímicas tan importantes como el ácido ascórbico y las hormonas esteroides muchas veces.

Hoy, en la mayoría de los países técnicamente desarrollados, se han creado empresas especializadas que producen preparados enzimáticos. Estos medicamentos se utilizan en muchas áreas de las industrias ligera, alimentaria y farmacéutica, intensifican y reducen el costo de producción. Por ejemplo, su uso puede aumentar el valor nutricional de los piensos en la cría de animales.

Parecería que las posibilidades de usar tales drogas son infinitas. Pero, de hecho, a pesar de las notables propiedades catalíticas de las enzimas, su uso práctico hasta hace poco era relativamente limitado. ¿Porque? La inestabilidad de las enzimas y la dificultad de separarlas de los productos de reacción. Esto excluyó la reutilización de enzimas e hizo que este método no fuera rentable en muchos casos.

Recientemente, estas deficiencias se han superado en gran medida. El método de la llamada inmovilización de enzimas ayudó aquí. ¿Qué sucede si una enzima inestable se une mediante fuertes enlaces químicos o por otros medios a portadores poliméricos insolubles de diversas naturalezas: derivados de celulosa, plásticos de intercambio iónico, vidrios porosos, geles de organosilicatos? Este principio recuerda un poco al injerto de variedades sureñas de manzanos en variedades norteñas resistentes a las heladas. Pero, por supuesto, solo me recuerda desde la distancia. Aquí hay diferentes escalas, diferentes mecanismos mucho más sutiles. Y la pregunta es bastante natural aquí: ¿se conservan las valiosas cualidades de las enzimas después de que se llevan a cabo tales operaciones en ellas?

Y resultó: sí, lo son. Además, las enzimas inmovilizadas, aunque retienen una parte significativa de la actividad catalítica, en muchos casos tienen una estabilidad significativamente mayor.

Comprende lo que se puede hacer si el lugar de los catalizadores actuales, bastante toscos, "inflexibles" en comparación con las enzimas, se toman en la industria, la agricultura, la medicina por nuevos aceleradores y retardadores de reacción que tienen todas las mejores cualidades de las enzimas, pero al mismo tiempo la resistencia de las artificiales. catalizadores. Si estos "centauros" se "aprovechan" adecuadamente en la economía, obligados a trabajar para satisfacer sus necesidades con total dedicación, esto puede conducir a un aumento importante en la eficiencia de la producción.

No es casualidad que ahora se depositen grandes esperanzas en esta nueva rama de la investigación, la llamada "fermentología de ingeniería". Promete simplificar significativamente muchas industrias y crear otras fundamentalmente nuevas. A pesar de los costes adicionales para la producción de enzimas inmovilizadas, la posibilidad de su uso repetido hace que la nueva tecnología esté económicamente justificada.

Los científicos esperan que con el uso de enzimas inmovilizadas en el futuro sea posible resolver una serie de problemas complejos no solo de síntesis orgánica fina, sino también de energía química, por ejemplo, para la creación de sistemas biocatalíticos para la fijación de nitrógeno atmosférico, síntesis de combustible orgánico líquido a partir de dióxido de carbono y gas natural.

No hace falta decir que la solución de estos y otros problemas aplicados relacionados con la catálisis biológica sólo es posible con un nivel suficientemente alto de investigación fundamental sobre la estructura y función de las enzimas. La química y bioquímica de las enzimas están involucradas en muchos institutos de investigación e instituciones de educación superior. Los científicos nacionales han realizado una serie de importantes contribuciones reconocidas internacionalmente a este campo de la ciencia.

El hombre entró en competencia con la naturaleza en áreas que parecían fundamentalmente inaccesibles apenas ayer. Dominando los secretos de las enzimas, obligándolas a servirse a sí mismas, aumentar su bienestar, proteger su salud, escribe una nueva página en el gran libro de nuestro conocimiento sobre el mundo.

A. Braunstein

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